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Una investigación liderada por el BIFI, distinguida con la calificación “VIP” por la revista Angewandte Chemie International<br />

El estudio sobre la colina quinasa, una enzima relacionada con la proliferación de células malignas, describe cómo se le adhieren las moléculas de los fármacos para conseguir inhibirla

La publicación científica tan solo otorga esta calificación a menos del 5% de los manuscritos que edita

El trabajo ha sido coordinado por Ramón Hurtado-Guerrero, investigador ARAID en el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) de la Universidad de Zaragoza

 (Zaragoza, jueves, 7 de marzo de 2013). Una investigación liderada por el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) de la Universidad de Zaragoza ha obtenido la calificaciónVIP por la prestigiosa revista de química Angewandte Chemie International. Esta distinción apenas se otorga al 5% de los estudios recogidos por esta publicación científica.

El estudio sobre la colina quinasa, una enzima relacionada con la proliferación de células malignas, describe cómo se une un compuesto diseñado racionalmente para conseguir la inhibición de la misma. Mediante cristalografía de rayos X, calorimetría y dinámica computacional, el trabajo explica cómo ocurre este proceso estableciendo las bases para el diseño de mejores fármacos y más selectivos. 

El estudio ha sido liderado por el grupo de investigación “Glycosyl transferases and hydrolases involved in human diseases” de Ramón Hurtado-Guerrero, investigador ARAID en el BIFI. Además ha contado con la colaboración de otro grupo del BIFI, así como científicos de la Universidad de Granada y del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO) en Madrid.

La importancia de este estudio radica en que el aumento de esta enzima (CHOKα1) guarda relación con la transformación maligna de las células, por lo que si se consigue bloquear esta enzima, se podría bloquear la proliferación del cáncer.

En la actualidad, en Estados Unidos existen algunos fármacos en fase clínica para inhibir la enzima colina quinasa, como TCD-717. La mayor parte de los fármacos existentes en el mercado tienen como dianas terapéuticas a proteínas o enzimas. Para conocer no solo cómo se unen los fármacos a sus dianas sino cómo se podría mejorar la potencia y selectividad de los mismos, se necesitan estudios a nivel atómico para conocer cómo las proteínas interaccionan con los fármacos.

La técnica más poderosa hoy en día para llevar a cabo estos estudios es la cristalografía de proteínas usando rayos X, que permite tener una estructura tridimensional de una proteína bajo estudio en complejo, por ejemplo, con fármacos ya comercializados.

En el caso publicado, aunque todavía está en fase preliminar, esta técnica  ha permitido resolver la primera estructura tridimensional de CHOKα1 en complejo con un potente compuesto el cual podría tener aplicaciones terapéuticas en el futuro.  

Se adjunta imagen: Proceso dinámico de la enzima colina quinasa CHOKα1, tras unirse al compuesto.


 


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