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Identifican por primera vez cómo la toxina del Parkinson causa la muerte neuronal

Nunilo Cremades, científica de la Universidad de Zaragoza, ha participado en este estudio que publica la prestigiosa revista SCIENCE

La joven investigadora “Ramón y Cajal” del Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) también es coautora del hallazgo de un compuesto en el hígado de tiburón capaz de neutralizar el Parkinson


(Zaragoza, miércoles, 3 de enero de 2018). Por primera vez, un estudio científico ha logrado identificar las razones y los mecanismos por los que la toxina involucrada en la enfermedad de Parkinson causa la muerte de neuronas. Este hallazgo, en el que ha participado de forma decisiva la investigadora Nunilo Cremades de la Universidad de Zaragoza y que publica la revista científica Science, será clave tanto en la detección precoz de la patología como en el desarrollo de tratamientos más certeros.


Hace ahora un año, la revista científica PNAS recogía los resultados de otro estudio de esta joven investigadora “Ramón y Cajal” del Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI). En concreto, Cremades  descubrió junto a científicos de la Universidad de Cambridge la capacidad de la escualamina --un compuesto presente en el hígado de tiburón--, para neutralizar la acción del Parkinson y que podría ser la base para un nuevo fármaco capaz de hacer frente a esta patología neurodegenerativa.


El Parkinson es la segunda enfermedad neurodegenerativa con más prevalencia hoy en día, afectando a una de cada 1.000 personas en el mundo. Sin embargo, en la actualidad no existe ningún tratamiento que erradique la enfermedad, tan sólo tratamientos sintomáticos con problemas colaterales graves.


El desarrollo de estrategias terapéuticas está resultando ser muy complicado debido al desconocimiento de las bases moleculares de la enfermedad. La enfermedad de Parkinson, así como otros desordenes neurodegenerativos como la enfermedad de Alzheimer, se caracteriza por la presencia de conformaciones oligoméricas anómalas de proteínas, algunas de las cuales son particularmente tóxicas para las células, aunque se desconocían las causas moleculares y mecanismos por los que causan la muerte neuronal.


Las investigaciones realizadas por el grupo de la doctora Nunilo Cremades han permitido aislar estas conformaciones patogénicas, así como otras conformaciones oligoméricas de la proteína que son benignas, lo que ha permitido realizar un estudio comparativo de ambos tipos de estructuras y de sus efectos en las neuronas con un nivel de detalle inédito. Los resultados de este estudio comparativo han permitido identificar los elementos estructurales de toxicidad de las conformaciones patogénicas y el mecanismo por el que desencadenan la muerte de neuronas.


Los resultados de este estudio, publicados en la prestigiosa revista Science, permiten abordar el desarrollo de estrategias terapéuticas contra la enfermedad de Parkinson desde un punto de vista racional, con el fin de atacar selectivamente a las conformaciones patogénicas con elevada potencia y especificidad, así como para el desarrollo de marcadores específicos que permitan la detección de la enfermedad en sus estadios iniciales.




Fusco G. et al., Structural basis of membrane disruption and cellular toxicity by alpha-synuclein oligomers. Science 2017.


http://science.sciencemag.org/content/358/6369/1440.long


En la imagen, Nunilo Cremades, investigadora Ramón y Cajal en el BIFI.